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Obtención, caracterización y aplicación de un biocatalizador para la reducción del contenido de fenilalanina en hidrolizados proteicos

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Autores/as: María Teresita Castañeda ; Roque Alberto Hours ; Carlos Fernando Mignone ; Osao Adachi ; Noemí E. Zaritzky ; Luis Emilio Iglesias ; Javier Breccia

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No requiere 2016 CIC Digital (SNRD) acceso abierto
No requiere 2016 SEDICI: Repositorio Institucional de la UNLP (SNRD) acceso abierto

Cobertura temática: Biotecnología industrial  

En la presente tesis se aborda el estudio y desarrollo de una metodología biotecnológica novedosa para la producción de fórmulas o suplementos alternativos para pacientes con fenilcetonuria. Dicha metodología se basa en el empleo de un biocatalizador, particularmente de la enzima L-Fenilalanina amonio liasa (PAL, EC 4.3.1.25), producida a partir del cultivo de Rhodosporidium toruloides NBRC 0559. PAL cataliza la desaminación no oxidativa de L-Fenilalanina (L-Phe) en ácido trans-cinámico. Esta enzima fue aplicada para la reducción o deprivación del contenido de fenilalanina, empleando como modelo hidrolizados proteicos comerciales de diferente origen. La metodología desarrollada consiste en una primera etapa basada en la obtención del biocatalizador. Ésta incluyó, por un lado, la optimización de los componentes del medio de cultivo a emplear, mediante diseños experimentales, con la finalidad de incrementar la actividad PAL. Seguidamente, se procedió a la recuperación del biocatalizador de dos maneras. Por un lado, se obtuvieron células conteniendo PAL, las cuales se permeabilizaron adecuadamente para funcionar como un microreactor y se caracterizaron como tal. Por otro lado, se contrastó el biocatalizador obtenido con PAL purificada, obtenida a partir de un protocolo estándar de purificación. En una segunda etapa, se inmovilizaron las células catalíticas por inclusión en polímeros, empleando alginato de calcio. Las mismas se caracterizaron para determinar su factibilidad de uso, teniendo en cuenta su potencial aplicación industrial. A su vez, este sistema se contrastó con la enzima purificada inmovilizada por inclusión en membranas celulósicas. Finalmente, en una tercera etapa, el biocatalizador seleccionado se empleó en el tratamiento de hidrolizados proteicos comerciales, como modelo de aplicación. A su vez, se empleó como alternativa PAL parcialmente purificada, libre en solución. De acuerdo al biocatalizador, se evaluó la necesidad del pretratamiento de los sustratos, así como también, las condiciones óptimas de operación para lograr la mayor reducción en menor tiempo. A partir de los estudios llevados a cabo en la presente tesis, se logró demostrar la factibilidad del método propuesto, en la reducción del contenido de L-Phe en hidrolizados proteicos. Estos estudios son la base para el desarrollo de fórmulas para pacientes con fenilcetonuria, obtenidas por métodos biotecnológicos. Futuros estudios requerirán un abordaje más tecnológico a escala piloto para su transferencia a la industria local.

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Cobertura temática: Ingeniería y tecnología - Otras ingenierías y tecnologías - Biotecnología industrial  


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Omics and Systems Approaches to Study the Biology and Applications of Lactic Acid Bacteria

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Cobertura temática: Ciencias naturales - Ciencias biológicas - Biotecnología industrial - Ciencias médicas y de la salud - Medicina básica - Otras ciencias médicas  


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Optimal Control for Chemical Engineers

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Cobertura temática: Ingeniería y tecnología - Ingeniería eléctrica, electrónica e informática - Ingeniería mecánica - Ingeniería química - Biotecnología industrial  


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Optimization of Biodiesel and Biofuel Process

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978-3-0365-0279-3 (en línea)

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Cobertura temática: Ingeniería y tecnología - Biotecnología industrial - Medios de comunicación  


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Organic Conductors

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978-3-0365-4560-8 (en línea)

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Cobertura temática: Ingeniería y tecnología - Biotecnología industrial  


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Organic Semiconductors

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ISBNs: 9783906980966 (impreso) 9783906980973 (en línea)

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Cobertura temática: Biotecnología industrial  


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Osseointegrated Oral implants: Mechanisms of Implant Anchorage, Threats and Long-Term Survival Rates

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978-3-03936-641-5 (en línea)

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Cobertura temática: Ciencias biológicas - Biotecnología industrial - Ciencias médicas y de la salud - Medicina clínica  


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Particle and Fibre Toxicology

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ISSNs 1743-8977 (impreso)

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No requiere desde ene. 2004 / hasta nov. 2024 BioMedCentral.com acceso abierto
No requiere desde ene. 2004 / hasta nov. 2024 Directory of Open Access Journals acceso abierto
No requiere desde ene. 2004 / hasta nov. 2024 PubMed Central acceso abierto

Cobertura temática: Ciencias físicas - Ingeniería de los materiales - Biotecnología industrial - Ciencias médicas y de la salud - Medicina básica - Ciencias de la salud  


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Pectinasas fúngicas: estudios comparativos de producción por fermentación sumergida y en sustrato sólido y estabilidad en sistemas deshidratados

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Autores/as: Viviana M. Taragano ; Ana M.R. Pilosof

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No requiere 2000 Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) acceso abierto

Cobertura temática: Biotecnología industrial  

Se optimizaron las condiciones de fermentación en medio líquido (FEL)y sólido (FES) para obtener extractos con alta actividad pectinliasa y poca pectinesterasa a partirde la cepa Aspergillus niger 148, seleccionada entre 165 cepas. Se caracterizaron cinéticamente las fermentaciones para: azúcares reductores y proteínas en el medio de fermentación; biomasa (ajustó al modelo logístico siendo inversa a la evolución del pH); producción de las tres enzimas del complejo pectinolítico y conidiación (en FES) En FEL,se estudió el efecto combinado de la aw y la represión catabólica por glucosa, observándose efectos diferencialesen cada enzima. Los pesos moleculares de las pectinasas se determinaron por SDS-PAGE siendo: pectinliasa: 48,2 kDa; poligalacturonasa: 39,1 kDa; pectinesterasa: 26,9 kDa. Se utilizóun diseño experimental de red de Doehlert y una metodología de superficies de respuesta, para comparar el efecto de pH, aw y tiempo en la producción de pectinasas por FES y FEL. Una FES realizada a aw 0,981 y pH 7 por 3 días permitió obtener un extracto rico en pectinliasa [65% de las proteínas totales). Se caracterizo la entalpía y temperatura de desnaturalización y la temperatura de transición vítrea de la pectinliasa deshidratado y parcialmente purificada en función de la humedad . Estudios cinéticos comparativos de la desnaturalización y pérdida de actividad pectinliasa del extracto deshidratado o en solución, indicaron que el principal mecanismo de pérdida de actividad enzimótica en solución sería la desnaturalización a diferencia del sistema deshidratado, donde la pérdida de actividad de la enzima no se vio asociada con la desnaturalización