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Título de Acceso Abierto
Propiedades fisicoquímicas de metaloproteínas, sistemas modelo y ligandos de iones metálicos relevantes en biología
Vanina Gisela Franco Carlos Dante Brondino Carlos Bertoncini Mariano Graselli Marcelo Murguía Alberto Claudio Rizzi
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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
En el presente trabajo de tesis se han utilizado espectroscopia de resonancia paramagnética electrónica y espectroscopia de rotación en la caracterización de sistemas de interés biológico. Se estudiaron enzimas involucradas en el ciclo del azufre y obtenidas de la bacteria sulfato-reductora Desulfovibrio desulfuricans. En la reducción de sulfato a sulfito, intervienen ATP sulfurilasa y APS reductasa presentando ambas metaloenzimas centros paramagnéticos en su estructura. Mediante la técnica de resonancia paramagnética electrónica en fase condensada, se caracterizaron estructural y magnéticamente estas dos metaloproteínas y un sistema modelo de cobre. Se determinaron el rol del metal en la estructura y las propiedades magnéticas de ATP sulfurilasa; las interacciones de los sitios paramagnéticos durante el proceso de transferencia electrónica en APS reductasa y los caminos químicos e interacciones magnéticas de sitios metálicos en presencia de ligandos orgánicos del complejo de cobre. En fase gas se caracterizaron dos ligandos: ácido picolínico y nicotinamida, mediante espectroscopia de rotación siendo las muestras sólidas previamente ablacionadas e inyectadas en un jet supersónico. Ambas moléculas presentan anillo piridínico lo que ofrece posibilidades conformacionales para la formación de complejos con metales de transición análogos a sitios activos de proteínas, mediante enlaces puente hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Se determinaron los confórmeros teóricos y experimentales y se caracterizaron mediante parámetros propios de ésta espectroscopia. Se compararon las estructuras cristalinas de los ligandos (fase condensada) con sus confórmeros en fase gas, lo que permitió el análisis de la configuración más estable para generar caminos químicos entre centros metálicos presentes en metaloproteínasPalabras clave – provistas por el repositorio digital
EPR; Rotation; Desulfovibrio; Complexes; Metals; Ligands; Rotación; Complejos; Metales; Ligandos
Disponibilidad
| Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
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| No requiere | 2016 | Biblioteca Virtual de la Universidad Nacional del Litoral (SNRD) |
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| No requiere | 2016 | CONICET Digital (SNRD) |
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Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
2016-11-04
