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Toxicants in Aqueous Ecosystems: A Guide for the Analytical and Environmental Chemist

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Autores/as: T. R. Crompton

ISBNs: 978-3-540-35738-4 (impreso) 978-3-540-35741-4 (en línea)

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Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No detectada 2007 SpringerLink

Cobertura temática: Ciencias químicas - Medicina básica - Agricultura, silvicultura y pesca  

libros
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Toxicants in Terrestrial Ecosystems: A Guide for the Analytical and Environmental Chemist

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Autores/as: T. R. Crompton

ISBNs: 978-3-540-33694-5 (impreso) 978-3-540-33695-2 (en línea)

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Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No detectada 2006 SpringerLink

Cobertura temática: Ciencias químicas - Medicina básica - Agricultura, silvicultura y pesca  

revistas
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TrAC Trends in Analytical Chemistry

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ISSNs 0165-9936 (impreso) 1879-3142 (en línea)

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Institución detectada Período Navegá Descargá Solicitá
No detectada desde ene. 1981 / hasta dic. 2023 ScienceDirect

Cobertura temática: Ciencias químicas  

libros Acceso Abierto
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Trace Elements in Abiotic and Biotic Environments

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Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No requiere Directory of Open access Books acceso abierto

Cobertura temática: Ciencias naturales - Ciencias químicas - Ciencias biológicas - Ingeniería y tecnología - Ingenieria ambiental - Ciencias de la salud - Ciencias agrícolas y veterinarias - Agricultura, silvicultura y pesca  

libros
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Traceability in Chemical Measurement

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ISBNs: 978-3-540-43989-9 (impreso) 978-3-540-27093-5 (en línea)

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Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No detectada 2005 SpringerLink

Cobertura temática: Ciencias químicas  

revistas Acceso Abierto
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Trakya University Journal of Natural Sciences

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ISSNs 2147-0294 (impreso) 2528-9691 (en línea)

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Institución detectada Período Navegá Descargá Solicitá
No requiere desde ene. 2012 / hasta dic. 2024 Directory of Open Access Journals acceso abierto

Cobertura temática: Matemáticas - Ciencias físicas - Ciencias químicas - Ciencias biológicas - Agricultura, silvicultura y pesca  

tesis Acceso Abierto
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TRANS-SIALIDASA en Trypanosoma cruzi: estudio de la estructura y función de esta familia de antígenos de superficie

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Autores/as: María Laura Cremona ; Alberto Carlos C. Frasch

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Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No requiere 2000 Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) acceso abierto

Cobertura temática: Ciencias químicas  

La enfermedad de Chagas es una de las parasitosis endémicas más importantes de América. Dieciocho millones de personas infectadas releva un informe reciente de la Organización Mundial de la Salud (WHO, 1998). Tryparzosoma cruzzi es el parásito responsable de esta enfermedad. Presenta en su superficie la trans-sialidasa, una enzima unida a la membrana por un enlace glicofosfatidilinositol. Esta enzima le otorga la capacidad de adquirir ácido siálico a partir de sialiglicoconjugados del organismo que infecta, ya que T cruzles incapaz de sintetizar este monosacárido. La trans-sialidasa fue involucrada en aspectos clave de la infección y la supervivencia del parásito en sangre. La familia de proteínas de la trans-sialidasa está codificada por al menos 140 genes que pueden clasificarse en tres sub-familias de acuerdo a la estructura y la función de sus productos proteicos. Dos de estos grupos son expresados en tripomastigotes, la forma infectiva del parásito, y se distinguen en su capacidad de trans-glicosidar: las trans-sialidasas activas y las trans-sialidasas inactivas. La comparación de la secuencia de la región N-terminal de proteínas de ambos grupos permitió deducir que la sustitución Tyr-His en la posición 342 de la proteína madura determina su capacidad de actuar como trans-sialidasa. Esta tirosina es imprescindible para que la molécula pueda actuar como enzima y su reemplazo por histidina, residuo presente en los integrantes de la familia sin actividad enzimática, determina la pérdida total de la capacidad trans-glicolítica. Además de la Tyr342,otro aminoácido, Pro231, también es necesario para la actividad enzimática: el cambio Pro231Ala resulta en una trans-sialidasa parcialmente activa con respecto a la enzima natural. Se examinó la capacidad de las proteínas inactivas para unir ácido siálico y galactosa en un ensayo de aglutinación y se comprobó que las trans-sialidasas enzimáticamente inactivas aglutinan glóbulos rojos desialidados que presentan betagalactosas terminales, la misma especificidad que requiere la enzima. La trans-sialidasa podría definirse como una sialidasa particular. En lugar de hidrolizar ácido siálico lo transfiere preferencialmente a beta-galactosas terminales presentes en glicoproteínas y glicolípidos y difiere de las sialil y glicosil-transferasas conocidas en que no requiere un nucleótido-azúcar como dador. De los 16 aminoácidos que constituyen el sitio activo de la sialidasa de Salmonella typhimurium, 14 aminoácidos, incluyendo la Tyr342, están presentes en las mismas o en similares posiciones en la estructura primaria de la trans-sialidasa. Tryparzosoma rangeli, parásito de origen americano no patógeno para el hospedador humano, libera al medio una sialidasa cuya secuencia primaria es 70 % homóloga a la trans-sialidasa de T. cruzi La estructura cristalográfica de la sialidasa obtenida en nuestro laboratorio permitió obtener el modelo de la trans-sialidasa. La comparación de ambas estructuras permitió la identificación de unos pocos aminoácidos que modularían la actividad de transferencia. Los experimentos de mutagénesis dirigida sugirieron la presencia de un sitio distinto de unión para el carbohidrato aceptor del grupo sialilo, y una probable diferencia en la arquitectura de ambos sitios activos.
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Transactions on Computational Systems Biology VI

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ISBNs: 978-3-540-45779-4 (impreso) 978-3-540-46236-1 (en línea)

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No detectada 2006 SpringerLink

Cobertura temática: Ciencias de la computación e información - Ciencias químicas  

tesis Acceso Abierto
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Transferencia de carga fotoinducida en complejos de Re(I) mono y binucleares

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Autores/as: María Paula Juliarena ; Mario Rubén Féliz

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No requiere 2005 SEDICI: Repositorio Institucional de la UNLP (SNRD) acceso abierto

Cobertura temática: Ciencias naturales - Ciencias químicas  

El objetivo de este trabajo de tesis es aportar información sobre las propiedades fotoquímicas y fotofísicas de nuevos complejos de Re(I) mono y binucleares que contienen ligandos piridínicos bidentados. Particularmente, contribuir a elucidación del mecanismo de transferencia de carga intramolecular analizando el efecto del puente que une la parte donora con la aceptara en Ia molécula del complejo. En la Parte I se describe la estructura general de un complejo d6 en un entorno octahédrico, orbitales del ligando y configuración electrónica y la generalidad de los procesos fotofísicos y fotoquímicos. Luego, de manera específica, se describen los orbitales moleculares de los complejos de Renio estudiados, así como también los procesos primarios del estado excitado de los complejos tricarbonílicos de Re(I). A continuación, se detallan las técnicas y equipamiento utilizado para el estudio y monitoreo de los estados excitados. En la Parte II se presentan los estudios sobre las propiedades de los estados excitado de los complejos R-C02-Re(C0)3(2,2'-bipiridina), donde R-C02= naftaleno-2-carboxilato, antraceno-9-carboxilato, pireno-1-carboxilato y acetato. Además, del papel de los estados excitados emisores en la fotofísica de estos complejos se analizó el rol del puente carboxilato en la conexión entre el areno y el Re(CO)3(2-2'bipiridina). En la parte III se describe la obtención y caracterización de un grupo de complejos binucleares que contienen al complejo Ferroceno unido al Re(CO)3L2, con L2= 2,2'-bipiridina, 1,10-fenantrolina y (4-fenilpiridina)2. Se realizó además un estudio detallado de los estados excitados de esos compuestos. Por último se describen la síntesis y propiedades fotoquímicas del complejo (CH3)2N(C6H4)-C02-Re(C0)3(1,10-fenantrolina), ideado para comparar sus propiedades con las de los compuestos binucleares estudiados.
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Transitioning to Reduced Inequalities

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No requiere Directory of Open access Books acceso abierto

Cobertura temática: Ciencias naturales - Ciencias químicas - Medios de comunicación