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Título de Acceso Abierto

Chaperones moleculares: su rol en el proceso de plegamiento y ensamble intracelular de proteínas

Susana Karina Checa Alejandro Miguel Viale

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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
El plegamiento de las proteínas a su conformación nativa constituye una de las bases para el correcto funcionamiento celular. La eficiencia del proceso es asegurada in vivo gracias a la participación entre otros, de sistemas especializados de proteínas denominados chaperones moleculares. Estos asistentes de plegado interaccionan no covalentemente con polipéptidos total o parcialmente desplegados favoreciendo el plegado productivo por sobre las reacciones no productivas que conducen a la agregación en condiciones fisiológicas y de estrés. Numerosas evidencias experimentales indican que distintos chaperones pueden cooperar en las células. Se ha propuesto que los sistemas de chaperones Hsp70/DnaK y Hsp60/GroE actúan secuencialmente asistiendo el plegamiento de proteínas recién sintetizadas o desnaturalizadas y el importe de éstas a organelas. Sin embargo, la transferencia secuencial parece no ocurrir en todos los casos y por ello se ha propuesto la existencia de redes flexibles y funcionales …
Palabras clave – provistas por el repositorio digital

DnaK; CnaJ; GrpE; Rubisco; Escherichia coli

Disponibilidad
Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No requiere 1999 Repositorio Hipermedial UNR (SNRD) acceso abierto

Información

Tipo de recurso:

tesis

Idiomas de la publicación

  • español castellano

País de edición

Argentina

Fecha de publicación