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Título de Acceso Abierto

Regulación post-transcripcional en el operón lactosa de Escherichia coli K12

Beatriz Silvia Méndez Carmen Sánchez de Rivas

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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
A pesar de la vasta información acumulada sobre la represión catabólica, poco se conoce sobre su mecanismo molecular, y las evidencias presentadas son a menudo contradictorias. El AMPc y su proteína receptora actúan como mediadores de este efecto, siendo su lugar genético de acción el promotor lactosa. Pero ciertas líneas de investigación, en distintas condiciones experimentales, llevaron a mostrar que el fenómeno de represión y el rol del AMPc en el mismo no podían explicarse totalmente por un modelo de regulación positiva. Por ejemplo, la represión catabólica persiste en mutantes de E. coli que llevan deleciones de las regiones que controlan la transcripción en el sistema lactosa (33), lo que excluye la posibilidad de una única regulación a nivel de la síntesis del mensajero. Además cuando se observa la síntesis residual de β -galactosidasa, luego de bloquear la transcripción por distintas inhibidores, la adición de glucosa produce una disminución de la síntesis (30) y el agregado de AMPc estimula la traducción del mensajero lactosa (34). En este trabajo las etapas de transcripción y traducción fueron separadas y se observó la acción producida por distintos catalolitos en esta última. Los resultados obtenidos muéstran elocuentemente que cuando ambos procesos están desacoplados, la eficiencia diferente en la traducción del mensajero lactosa depende de la fuente de carbono utilizada en dicha etapa. El método utilizado para bloquear la biosíntesis de proteínas no influye sobre este resultado, si bien como se señaló anteriormente, la concentración de clorafenicol (5 ug/ml) resultó crítico para observar la posterior producción de β-galactosidasa.
Palabras clave – provistas por el repositorio digital

Ciencias Exactas; Química; Escherichia coli K12; alfa-Galactosidasa; Biosíntesis de Proteínas; Operón Lac

Disponibilidad
Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No requiere 1978 Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) acceso abierto
No requiere 1978 SEDICI: Repositorio Institucional de la UNLP (SNRD) acceso abierto

Información

Tipo de recurso:

tesis

Idiomas de la publicación

  • español castellano

País de edición

Argentina

Fecha de publicación

Información sobre licencias CC

https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/