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Título de Acceso Abierto

Péptidos bioactivos de origen microbiano de interés para el desarrollo de alimentos funcionales

Pablo Gabriel Spontón Arturo Carlos Simonetta María Cristina Lurá Carlos Arberto Meinardi Oscar Alfredo Garro Georgina Guadalupe Tonarelli

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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
Se investigó la actividad inhibitoria in vitro frente a la enzima acetilcolinesterasa (AChE) y a la enzima convertidora de angiotensina (ECA) tanto como la actividad antimicrobiana de péptidos obtenidos por hidrólisis enzimática de manoproteínas extraídas de cepas de levaduras, y de hidrolizados proteicos (HP) obtenidos de cultivos de bacterias ácido lácticas y levaduras en soluciones de caseína y del hidrolizado comercial NZ-case Plus. La actividad inhibitoria de todos los extractos hidrolizados de manoproteínas contra ECA fue baja o nula. Se observó actividad antimicrobiana contra las cepas de Listeria monocytogenes tipo I DTUNLu 328 y Bacillus cereus DBFIQ B28. Los extractos de manoproteínas mostraron un efecto bacteriostático en las poblaciones de las células proliferantes tanto de B. cereus y L. monocytogenes. Se observó una amplia actividad inhibitoria frente a AChE, con un máximo de inhibición de 59%. El fraccionamiento de los extractos seleccionados por cromatografía en fase reversa permitió obtener 6 fracciones con significante actividad inhibitoria contra AChE. Se detectaron péptidos principalmente hidrofílicos, con un peso molecular comprendido entre 700 y 4800Da. Se determinó la presencia de azucares en todas las fracciones. Las fracciones más activas fueron separadas por cromatografía de afinidad. Los resultados demostraron que las fracciones glicopeptídicas presentaron la mayor inhibición contra AChE, con valores de actividad que varían entre 49,3 y 77,8%. El método de obtención de los HP libres de células fue adecuado en todos casos. La actividad inhibitoria contra AChE y ECA fue baja o nula. Ninguno de los HP presentó actividad inhibitoria contra las cepas bacterianas estudiadas. Como conclusión final de este trabajo de Tesis, podemos decir que las propiedades antiacetilcolinesterasa, junto con la actividad antimicrobiana, hacen a las fracciones peptídicas bioactivas potencialmente adecuadas para su uso como aditivos para alimentos funcionales y/o como agentes terapéuticos.
Palabras clave – provistas por el repositorio digital

Peptides; Glycopeptides; Acetylcholinesterase; Antimicrobial activity; Angiotensin converting enzyme; Mannoproteins; Péptidos; Glicopéptidos; Acetilcolinesterasa; Actividad antimicrobiana; Enzima convertidora de angiotensina; Manoproteínas

Disponibilidad
Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No requiere 2016 Biblioteca Virtual de la Universidad Nacional del Litoral (SNRD) acceso abierto

Información

Tipo de recurso:

tesis

Idiomas de la publicación

  • español castellano

País de edición

Argentina

Fecha de publicación