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Título de Acceso Abierto

Estudio de nuevos actores en el metabolismo antioxidante de protozoos patógenos

Matías Sebastián Cabeza Sergio Adrián Guerrero Guillermo Daniel Alonso Daniela Luján Catalano Dupuy Natalia De Miguel Diego Gustavo Arias

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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
La tesis se centra en el estudio de diferentes sistemas antioxidantes presentes en parásitos humanos. Entamoeba histolytica, un parásito intestinal, se expone a cantidades elevadas de especies reactivas del oxígeno (ERO) durante la invasión de tejidos. En primer lugar, esta tesis abarca estudios bioquímicos realizados para llegar a un mejor entendimiento de las propiedades cinéticas y estructurales de una rubredoxina reductasa (EhNROR), una proteína flavodiférrica (EhFDP1), una rubreritrina (EhRr) y dos ferredoxinas (EhFd1-2) presentes en E. histolytica. Dichas proteínas componen sistemas enzimáticos que podrían contribuir a la detoxificación in vivo de O2 y H2O2, y por lo tanto jugar un papel clave en la virulencia del parásito. Se han hecho muchos esfuerzos para entender los mecanismos por los cuales los tripanosomátidos neutralizan las ERO pero se sabe poco sobre las proteínas responsables de la reparación de los daños causados por ellas. La metionina es un aminoácido susceptible de ser oxidado a metionina sulfóxido (MetSO). La reducción de MetSO a metionina es catalizada por las metionina sulfóxido reductasas (MSR), enzimas presentes en casi todos los organismos. MsrA y MsrB son las MSR más conocidas y reparan metionina-S-sulfóxido (Met-S-SO) y metionina-R-sulfóxido (Met-R-SO), respectivamente. Recientemente fue descripta una enzima de Escherichia coli (EcfRMsr), específica para Met-R-SO no peptídica. La segunda parte de esta tesis comprende la caracterización de los dos alelos de TcfRMsr presentes en el genoma diploide de Trypanosoma cruzi. Se llevó a cabo la clonación, expresión, purificación y caracterización enzimática de los dominios catalíticos N-terminales de ambos alelos.
Palabras clave – provistas por el repositorio digital

Redox; Metabolism; Entamoeba; Trypanosoma; ROS; Detoxification; Metabolismo; ERO; Detoxificación

Disponibilidad
Institución detectada Año de publicación Navegá Descargá Solicitá
No requiere 2015 Biblioteca Virtual de la Universidad Nacional del Litoral (SNRD) acceso abierto

Información

Tipo de recurso:

tesis

Idiomas de la publicación

  • español castellano

País de edición

Argentina

Fecha de publicación

Cobertura temática