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Estudio de la interacción hospedante-patógeno entre plantas y el virus de Mal de Río Cuarto (MRCV)
Gabriela Llauger Mariana del Vas
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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
El virus del Mal de Río Cuarto (MRCV, Fijivirus, Reoviridae) causa la principal enfermedad del maíz en nuestro país provocando grandes pérdidas económicas. El virus es transmitido por chicharritas de la familia Delphacidae e infecta además diversas gramíneas como trigo, cebada, avena y sorgo, dando lugar a síntomas severos. El genoma del MRCV está formado por diez segmentos de ARN doble cadena (ARNdc) que codifican para trece proteínas. Durante el ciclo de infección, el MRCV replica en cuerpos de inclusión citoplasmáticos virales denominados viroplasmas, y nuestro grupo demostró que están compuestos principalmente por la proteína no estructural P9-1 (Maroniche, 2011). Para otros reovirus se ha demostrado que los viroplasmas contienen además ARN viral y proteínas virales minoritarias junto con componentes celulares del hospedante. Con el fin de avanzar en la comprensión de las bases moleculares de la enfermedad en primer lugar se analizaron las interacciones de las proteínas del MRCV entre sí utilizando la técnica de doble híbrido de levaduras (Y2H). Se identificaron cuatro interacciones positivas: P6 con P6 y con P9-1, P9-1 con P9-1, y P9-2 con P9-2. Se definieron además las regiones de P6 y de P9-1 involucradas en las interacciones utilizando mutantes de deleción y se encontró que la región central de P6 con un posible dominio “coiled-coil” es necesaria para la interacción consigo misma y con P9-1, mientras que los últimos 24 residuos de P9-1 intervienen en la formación de dímeros de P9-1. Estos resultados, junto con resultados previos del grupo (Maroniche, 2011), permitieron postular a P6 como componente minoritario del viroplasma e indicaron que la región C-terminal de P9-1 sería necesaria para la formación del viroplasmas. Adicionalmente se evaluó la interacción de las proteínas virales P6, P7-2, P9-1, P9-2 y P10 con proteínas celulares que son candidatas a cumplir roles relevantes en la interacción MRCVhospedante. Ente otros resultados, se encontró que P7-2 interactúa con la proteína SKP1 (SPhase Kinase Associated Protein 1) componente del complejo E3 ligasa del sistema ubiquitinaproteasoma (UPS). Estos resultados son de gran relevancia ya que sugieren que P7-2 tiene la capacidad de interferir con el UPS. Para continuar con la caracterización de las proteínas virales P9-1 y P6 e identificar posibles componentes celulares asociados con los viroplasmas, se realizaron relevamientos de una biblioteca de ADN copia (ADNc) de hoja de trigo por Y2H. Se encontró que P9-1 es capaz de interactuar con una proteína con posible función de aldosa 1-epimerasa y otra con posible función de aciltransferasa. Por su parte, P6 mostró interacción con una posible tiorredoxina. Dado que las proteínas identificadas intervienen en el metabolismo de la planta, se postula que su interacción con proteínas virales podría estar asociada con la generación de síntomas. Finalmente se determinó que tanto P6 como P9-1 contienen potenciales motivos PEST de degradación vía proteasoma. Se construyeron mutantes sin estos motivos y se observó un incremento en los niveles de acumulación de P6 y P9-1 mutadas en plantas, sugiriendo que los PEST serían funcionales. Si bien aún resta comprender los mecanismos precisos que subyacen a las interacciones proteína-proteína encontradas en este trabajo de Tesis y sus consecuencias biológicas, estos resultados significan un importante avance en el conocimiento de la función y rol de las proteínas codificadas por el MRCV, en especial de P6 y P9-1.Palabras clave – provistas por el repositorio digital
MAL DE RIO CUARTO VIRUS; REOVIRUS; VIROPLASMA; MONOCOTILEDONEAS; PROTEASOMA; VIROPLASM; MONOCOTYLEDONOUS; PROTEASOME
Disponibilidad
| Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
|---|---|---|---|---|
| No requiere | 2015 | Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) |
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Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
2015-04-09
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