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Título de Acceso Abierto
Estructura y función de enzimas redox de cobre y molibdeno estudiadas por métodos computacionales basados en evidencias bioquímicas y espectroscópicas
María Cecilia Gómez Carlos Dante Brondino Sandra Rosanna Signorella Damián Ariel Scherlis Perel Sergio Fabián Pantano Sergio Daniel Dalosto
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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
En este trabajo se caracterizan algunos aspectos del proceso catalítico de las enzimas aldehído oxidoreductasa, de Desulfovibrio gigas (DgAOR), y nitrito reductasa de cobre, de Sinorhizobium Meliloti (SmNir) usando el método híbrido Quantum Mechanics-Molecular Mechanics (QM/MM) en el programa Gaussian. DgAOR cataliza la conversión de aldehídos a ácidos carboxílicos en una reacción redox de dos-electrones. El molibdeno contiene solamente en DgAOR un ligando oxo ecuatoria. SmNir cataliza la conversión de nitrito a óxido nítrico en una reacción redox de un-electrón. Esta proteína contiene 2 Cu/monómero unidos por un puente CYS-HIS responsable de la transferencia electrónica. La estructura de SmNir es desconocida. Encontramos que la energética del proceso catalítico es favorable con un oxígeno en la posición ecuatorial del molibdeno. Además, se evaluó el proceso de transferencia electrónica Mo→ FeS1. Los resultados sugieren que la transferencia electrónica está favorecida cuando el sustrato está unido al sitio activo, facilitando la reconversión de la enzima al estado resting. Este proceso es gobernado por la presencia/ausencia del ligando ecuatorial OHX . Obtuvimos la estructura 3D de la SmNir wild type y de las variantes H171D y C172D (con uno y dos Cu/monómero). Las variantes mostraron el grupo carboxilato del residuo aspártico añadido coordinado al cobre. El resto del sistema permaneció prácticamente sin cambios. El puente de hidrógeno entre CYS y HIS se perdió en la variante H171D, la cual demostró ser inactiva. Los métodos computacionales sugieren que la pérdida de dicho puente conduce a la inactividad de la enzima H171D.Palabras clave – provistas por el repositorio digital
Electron transfer; Enzymes; Redox; QM/MM; Mechanism; Enzimas; Mecanismo; Transferencia electrónica
Disponibilidad
| Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
|---|---|---|---|---|
| No requiere | 2019 | Biblioteca Virtual de la Universidad Nacional del Litoral (SNRD) |
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Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
2019-12-12
