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Clonado y expresión de ubicuitina en Neurospora crassa
Guillermo Taccioli Norberto Daniel Judewicz
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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
La ubicuitina es una proteína de 76 residuos aminoacídicos altamente conservada en la escala evolutiva, que se encuentra en todos los organismos eucarióticos, libre o conjugada covalentemente a proteínas. La función fisiológica de ubicuitina está relacionada con el camino de degradación proteica dependiente de ATP por vía no lisosomal, con la regulación del ciclo celular y con la respuesta a diferentes condiciones de estrés. A pesar de que la ubicuitina está codificada por una familia multigenética, ninguno de ellos lo hace para la proteína madura, sino para un precursor en el que la ubicuitina se encuentra fusionada por su extremo C-terminal a si misma (arreglo en tándem cabeza-cola en poliubicuitina), o bien, a una secuencia aminoacídica no relacionada con motivos de unión a ácidos nucleicos. En Neurospora crassa, la inhibición parcial de la sintesis proteica por tratamiento con cicloheximida, pero no con puromicina, conducen a un aumento de la población de transcriptos de poliubicuitina. Otras situaciones de estrés como ayuno, crecimiento en presencia de análogos de aminoácidos, estrés térmico, tratamiento con arsenito de sodio, que son inductores en otros organismos de la transcripción de este gen, no tienen efecto en Neurospora crassa. En nuestro laboratorio se aislaron y caracterizaron dos genes de ubicuitina de Neurospora crassa que corresponden, i) al gen de poliubicuitina y ii) a un gen de fusión. Estos genes clonados reconocen especies de ARN de 1,3 y 0,7 Kb, respectivamente en Northern blots. Los análisis de Southern blots parecerían indicar la existencia de un locus único para el gen de poliubicuitina que contiene 4 repeticiones en tándem cabeza-cola con un aminoácido extra fusionado al C-terminal del último monómero. El gen de fusión de Neurospora crassa corresponde a una unidad que codifica para ubicuitina ligada a una extensión de 78 aminoácidos, y su expresión se encuentra particularmente aumentada en conidias germinadas y en fase logarítmica. Las extensiones de fusión de ubicuitina pertenecen a una familia de proteínas ribosomales que además, están involucradas en el procesamiento del rARN de ambas subunidades. En condiciones de mayor replicación celular, los mensajeros correspondientes a estos genes de fusión se expresan activamente, como se encontró en Neurospora crassa. Se comprobó que el transcripto de 0,7 Kb no sufre variación en respuesta a los estrés estudiados, y que su expresión se reduce por ayuno. La comparación de la secuencia aminoacídica codificada por estos genes con la encontrada en otros organismos, contribuye a confirmar la alta conservación evolutiva de esta proteína. Sin embargo, el comportamiento particular de la respuesta al estrés en este organismo, plantea algunos nuevos interrogantes respecto a la regulación de la expresión del gen de poliubicuitina.Palabras clave – provistas por el repositorio digital
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Disponibilidad
| Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
|---|---|---|---|---|
| No requiere | 1989 | Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) |
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Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
1989
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