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Autoensamblaje del caseinomacropéptido (CMP) y su impacto en la gelificación y espumado
María Edith Farías Ana M. R. Pilosof
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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
El objetivo de este trabajo fue estudiar mediante dispersión dinámica de luz (DLS) el autoensamblaje del caseinomacropéptido (CMP) en relación al pH, tipo de ácido y presencia de sales y su impacto en la gelificación y el espumado. A pH 7,0, las soluciones de CMP son estables con el tiempo y no gelifican aún bajo calentamiento. La forma predominante del CMP en estas condiciones es la monomérica. A pH < 4,5 ya sea a temperatura ambiente o por calentamiento, el CMP genera en el tiempo una estructura ordenada gelificada de características viscoelásticas, baja dureza y cohesividad. Dicha estructura es reversible a un cambio ulterior de pH pero no a la forma monomérica original. Se propuso un modelo de autoensamblaje y gelificación del CMP. El autoensamblaje del CMP y su gelificación están modulados por diferentes condiciones del medio: pH, temperatura, tipo de ácido y presencia de sales. El tipo de ácido y la presencia de sales impactan en la asociación del CMP por vía hidrofóbica, la cual constituye la primera etapa del autoensamblaje, conduciendo a dímeros (HCl), tetrámeros (ácido cítrico, ácido láctico, NaCl, CaCl2) o hexámeros (ácido acético). Estas formas asociadas del CMP son las que posteriormente interactúan a pH < 4,5 por via electrostática (segunda etapa del autoensamblaje) conduciendo en el tiempo a una estructura ordenada gelificada. Las propiedades de espumado del CMP también están relacionadas con su autoensamblaje y gelificación ya que la estabilidad de las espumas tanto al colapso como al drenado aumenta significativamente a pH < 4,5.Palabras clave – provistas por el repositorio digital
CASEINOMACROPEPTIDO; AUTOENSAMBLAJE; GELIFICACION; ESPUMADO; PEPTIDOS LACTEOS; CASEINMACROPEPTIDE; SELF-ASSEMBLY; GELATION; FOAM; MILK PEPTIDES
Disponibilidad
Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
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No requiere | 2012 | Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) |
Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
2012
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