Catálogo de publicaciones - tesis
Título de Acceso Abierto
Relaciones entre estructura y función en la glucógeno sintetasa de Escherichia coli
Alejandra Yep Rodríguez Jack Preiss
publishedVersion.
Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
La glucógeno sintetasa (GS) de Escherichia coli es una glicosiltransferasa que transfiere glucosas desde la ADP-glucosa (ADP-Glc) hacia el extremo no reductor del glucógeno, reteniendo la configuración anomérica. En el presente trabajo, se identificó mediante técnicas de modificación química y mutagénesis sitio-dirigida una zona conservada entre las GS bacterianas y almidón sintetasas involucrada en catálisis y unión de sustratos. Posteriormente, se generó un modelo de homología de la GS de E. coli basándose en la estructura de otras tres glicosiltransferasas con un mismo tipo de fold GT-B. La comparación entre las estructuras de las glicosiltransferasas cristalizadas y el modelo de homología llevó a la identificación de un grupo de residuos conservados compartiendo una misma topología. Las mutaciones E377A, D137A, R3OOA,K305A y H161A disminuyeron la actividad específica 10000, 8100, 2600, 1200 y 710 veces, respectivamente. Ninguna de las mutaciones aumentó el S0.5; para el glucógeno, y sólo H161A y R300A mostraron S0.5; aumentados para la ADP-Glc en ll y 8 veces, respectivamente. Estos residuos resultaron esenciales para la catálisis enzimática, validando el modelo que muestra una importante similitud en el sitio activo de GS de E. coli y otras glicosiltransferasas con un fold GT-B cristalizadas hasta la fecha. Asimismo, se identificaron con técnicas de modelado y se estudiaron otros residuos conservados que tienen una participación potencial en la unión de la ADP-Glc y el glucógeno. Esta es la primera vez que se estudia detalladamente el sitio activo de una GS bacteriana.Palabras clave – provistas por el repositorio digital
GLUCOGENO; GLUCOGENO SINTETASA; GLGA; GLICOSILTRANSFERASA; ALMIDON; GT-B; GLYCOGEN; GLYCOGEN SYNTHASE; GLYCOSYLTRANSFERASE; STARCH
Disponibilidad
| Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
|---|---|---|---|---|
| No requiere | 2004 | Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) |
|
Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
2004
Información sobre licencias CC