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Título de Acceso Abierto
Mecanismos de interacción en proteínas intrínsecamente desordenadas
Raúl Esteban Ithuralde Adrián Gustavo Turjanski
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Resumen/Descripción – provisto por el repositorio digital
Mecanismos de Interacción en Proteínas Intrínsicamente Desordenadas Las Proteínas Intrínsecamente Desordenadas (IDPs, del inglés Intrinsically Disordered Pro- teins) desafían el dogma de la Biología Molecular en cuanto no poseen una estructura tridimensional definida en solución y entonces se desdibuja la relación estructura-función, al menos como ha sido definida hasta el momento. Estas proteínas no se comportan como estructuras tipo random coil, sino que uctúan entre variedad de conformaciones que dependen de cada sistema. Se ha predicho que al menos el 30% de las proteínas eucariotas son IDPs o tienen al menos un dominio que es intrínsecamente desordenado. Esto ha aumentado el interés por estas proteínas y su estudio se ha incrementado en las últimas dos décadas, mostrando que cumplen procesos celulares clave, como ser en el ciclo celular. En esta tesis se estudiaron diversos sistemas que involucran a Proteínas Intrínsecamente Desordenadas. En el sistema p53TAD/CBP estudiamos los cambios producidos en el estado unido del complejo ante modificaciones post-traduccionales y las posibles implicancias en los mecanismos de unión/plegado. En el sistema c-myb/KIX estudiamos el mecanismo de unión/plegado, y logramos caracterizar con detalle atómico al estado de transición. Finalmente, se desarrolla un potencial de interacción electrostática para un campo de fuerzas de grano grueso tipo Go, que se prueba en dos sistemas modelo de proteínas ordenadas y se analiza en los sistemas c-myb/KIX y pKID/KIX los efectos de carga sobre la reacción de unión/plegado. Para realizar el trabajo planteado se recurrió a diversas herramientas computacionales. Se utilizaron los programas GROMACS y AMBER para realizar dinámicas moleculares con campos de fuerza atomísticos y de grano grueso. Se realizaron modificaciones en el programa AMBER para utilizar campos de fuerza de grano grueso. Se utilizaron además paquetes académicos de análisis computacional y de cálculo de ΔΔG de binding para experimentos mutacionales de unión entre proteínas.Palabras clave – provistas por el repositorio digital
No disponibles.
Disponibilidad
| Institución detectada | Año de publicación | Navegá | Descargá | Solicitá |
|---|---|---|---|---|
| No requiere | 2016 | Biblioteca Digital (FCEN-UBA) (SNRD) |
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Información
Tipo de recurso:
tesis
Idiomas de la publicación
- español castellano
País de edición
Argentina
Fecha de publicación
2016-03-28
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